Гемоглобин и его роль в организме человека

ВВЕДЕНИЕ 3
ГЛАВА I. ИСТОРИЯ ИЗУЧЕНИЯ И РАЗВИТИЯ ГЕМОГЛОБИНА 5
1.1. История изучения гемоглобина 5
1.2. Развитие гемоглобина в онтогенезе 6
ГЛАВА II. ГЕМОГЛОБИН: СТРОЕНИЕ, ФОРМЫ, РОЛЬ И ФУНКЦИЯ…..8
2.1.Строение и формы гемоглобина 8
2.2. Роль и функция гемоглобина 13
2.3. Как повысить гемоглобин? 19
ЗАКЛЮЧЕНИЕ 18
СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННОЙ ЛИТЕРАТУРЫ 25
ПРИЛОЖЕНИЯ 26

Весь текст будет доступен после покупки

Актуальность темы. Гемоглобин представляет собой сложную белковую структуру, содержащую железо. Он «построен» из четырех «блоков», то есть состоит из четырех полипептидных цепей белков, и поэтому является тетрамером (от греч. tetra — четыре). Своим названием гемоглобин обязан той структурной части, которая содержит железо и называется «гем» (от греч. haima — кровь). Именно железо в геме способно связывать кислород и затем отдавать его тканям.
Таким образом, молекула гемоглобина, благодаря его уникальной части гем, обладает способностью связывать и отдавать кислород. Это его основное предназначение в нашем организме.
Гемоглобин находится в клетках крови — эритроцитах. В каждом зрелом эритроците находится около 640 миллионов молекул гемоглобина. Таким образом, ток крови, разнося по тканям и органам гемоглобин, разносит и связанный с ним кислород, который затем высвобождается и обеспечивает жизнедеятельность организма. Диаметр эритроцита в 2 раза больше, чем диаметр мелких кровеносных сосудов, через которые он проходит, но его мембрана способна менять форму и он легко «протискивается» через капилляры в легкие, где и происходит газообмен. При патологии сосудов, когда происходит сужение капилляров, эритроцит с трудом проникает в ткани — развивается гипоксия органов. Аналогичная ситуация происходит и при сужении/закупорке более крупных сосудов, например, сосудов сердечной мышцы, что грозит такими серьезными последствиями, как ишемия (нарушение питания сердца) и развитие инфаркта миокарда.

Весь текст будет доступен после покупки

ГЛАВА I. ИСТОРИЯ ИЗУЧЕНИЯ И РАЗВИТИЯ ГЕМОГЛОБИНА

1.1. История изучения гемоглобина

Впервые гемоглобин был обнаружен в 1839 году немецким исследователем Р. Хюнефельдом в крови обыкновенного дождевого червя. Спустя 12 лет другой немецкий ученый О. Функ опубликовал серию статей, в которых он предложил метод получения устойчивых кристаллов гемоглобина или, как их тогда называли, кристаллов крови. Он исследовал кровь из селезенки лошади, собаки и разных рыб. В 1864 году известный немецкий физиолог Ф. Хоппе-Зайлер предложил название «гемоглобин». Клод Бернар показал, что гемоглобин в красных кровяных тельцах переносит кислород, и что кислород в гемоглобине может замещаться на монооксид углерода.
В 1909 году А. Хиллом была предложена первая модель связывания кислорода с гемоглобином, описывающая экспериментальные данные. Согласно этой модели центры связывания кислорода на молекулах гемоглобина не являются независимыми. А именно, присоединение одной молекулы кислорода к одному из центров увеличивает сродство к кислороду других центров, а связывание двух молекул кислорода еще более облегчает связывание с третьей. Уравнение, описывающее процесс связывания кислорода гемоглобином, называют уравнением Хилла.
В 1910 Херрик обнаружил серповидную форму эритроцитов. Решающую роль в биохимическом и генетическом анализе серповидно-клеточной анемии сыграла работа выдающегося химика Л. Полинга. В 1949 Лайнус Полинг выявил, что красные кровяные клетки больных этой болезнью становятся серповидными только в венозной крови, где низок уровень содержания кислорода. На основе знания химии гемоглобина Л. Полинг выдвинул предположение, что серповидная форма красных клеток вызывается генетическим дефектом клеточного гемоглобина. В 1952 он доказал, что нормальный гемоглобин и гемоглобин, взятый у больных серповидно-клеточной анемией, можно различать с помощью электрофореза, метода разделения различных белков в смеси. Сделанное открытие подтвердило убеждение Л. Полинга в том, что причина аномалии кроется в белковой части молекулы гемоглобина.
Точная структура гемоглобина стала известна главным образом благодаря работам английского биофизика Макса Перуца. Он впервые провел рентгеноструктурный анализ молекулы гемоглобина в конце 40х годов ХХ века. За эти исследования в 1962 году он был удостоен Нобелевской премии.

Весь текст будет доступен после покупки

1. Агаджанян, Н.А. Нормальная анатомия и физиология человека Учебник / Н.А. Агаджанян, В.М. Смирнов. – М.: МИА, 2019. – 25 с.
2. Бетти Сисла, Руководство по лабораторной гематологии / Бетти Сисла. - М.: Практическая медицина, 2011. - 352 c.
3. Бисярина, В.П. Железодефицитные анемии у детей раннего возраста / Бисярина В.П. - М.: Медицина, 2012. - 176 c.
4. Кассирский, И.А. Клиническая гематология: моногр. / Кассирский И.А. - М.: Государственное издательство медицинской литературы, 2016. - 811 c.
5. Коржуев, П. А. Гемоглобин. Сравнительная физиология и биохимия / П.А. Коржуев. - М.: Наука, 2017. - 288 c.
6. Михайлов, С.С. Анатомия человека / С.С. Михайлов, Л.Л. Колесникова – М.: ГЕОТАР –МЕД, 2018. – 53 с.
7. Покровский, В.М. Физиология человека для студентов медицинских вузов / В.М. Покровский, HBФ. Коротько. – М.: Медицина, 2017. – 23 с.

Весь текст будет доступен после покупки