ВЛИЯНИЕ ДОНОРОВ NO НА КИСЛОРОДСВЯЗЫВАЮЩИЕ СВОЙСТВА ГЕМОГЛОБИНА

ВВЕДЕНИЕ …………………………………………………………………….…6
1 Гемоглобин и его свойства…………………….………………………………..7
1.1 Общая характеристика гемоглобина ……………...………………....7
1.2 Кислородсвязывающие свойства гемоглобина….…………….…..15
2 NO в биологии………………………………………………………………….23
2.1 Характеристика NO..………………………………………………..23
2.2 Доноры NO…...……………………………………….……………..28
2.3 Доноры NO в патогенезе…………………….……………………...36
ВЫВОДЫ……..………………………………………………………………….41
СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННЫХ ИСТОЧНИКОВ…………………………....42

Весь текст будет доступен после покупки

Первой установленной для гемоглобинов была кислородпереносящая и кислородзапасающая функция. Оксид азота рассматривали как ещё одно химическое вещество, способное прочно связываться с гемовой группой. И только после того, как стало известно, что NO является сигнальной молекулой, регулирующей деятельность сердечно-сосудистой, нервной и иммунной систем, началось тщательное исследование реакций взаимодействия Hb с NO. Уже нет сомнений, что взаимодействие с оксидом азота (NO) – это первичная и всеобщая функция всех известных гемоглобинов, а обратимо связывают кислород далеко не все представители этого суперсемейства.
В настоящее время большое внимание уделяется изучению роли оксида азота (NO), как универсального трансмиттера, в развитии различных патологических состояний. NO вызывает расслабление гладких мышц сосудов, участвует в защите от патогенов, является нейромедиатором, регулирует программируемую гибель и пролиферацию клеток, играет важную роль в секреторной и репродуктивной системе.
Активный поиск и исследование новых классов соединений, способных генерировать оксид азота, необходимы для выявления эффектов воздействия NO, фундаментального исследования механизмов действия NO и его производных – высокореакционноспособных нитрозильных клеточных интермедиатов и разработки терапевтических стратегий в лечении социально-значимых заболеваний.

Весь текст будет доступен после покупки

1 Гемоглобин и его свойства

1.1 Общая характеристика гемоглобина

Гемоглобин (Hb) (от греч. haemo – кровь и лат. globus – шар) представляет собой красный пигмент крови человека и других позвоночных животных. Он является сложным белком – хромопротеидом . Роль гемоглобина в организме сводится к двум основным функциям : транспортно-дыхательная и буферная [1]. Молярная масса гемоглобина, растворённого в плазме, – до 3 000 000 Д [2]. Гемоглобин состоит из двух частей: небелковая планарная часть – гем (4% молекулы гемоглобина) и белковая олигомерная глобула (96%).
Гем (протогем) – ароматическая структура протопорфирина IX, в состав которого обязательно входят ион Fe2+ и четыре пиррольных кольца, связанных вместе напрямую или через одноуглеродные мостики. Гем представляет собой простетическую группу гемсодержащих белков, которая выполяняет следующие функции: связывание и транспорт кислорода, участие в цепи переноса электронов, восстановление кислорода до воды, микросомальное окисление, разложение перекисей. Наличие иона Fe2+ и ароматическая природа тетрапиррольного ядра дают интенсивную окраску гема, вследствие чего гемсодержащие белки относятся к классу хромопротеидов [3]. С кислородом может связываться только ион Fe2+, но не Fe3+. Свободные ионы Fe2+ самопроизвольно окисляются до Fe3+, в связи с чем неорганическое железо не является хорошим переносчиком кислорода. Fe2+ в составе гема (без глобина) способен связывать кислород, но и оно сразу окисляется, образуя гематин. По этой причине (а также из-за плохой растворимости в воде) свободный гем также не способен транспортировать кислород.

Весь текст будет доступен после покупки

1 Марри Р. Биохимия человека / Р. Марри, Д. Греннер, П. Мейес, В. Родуэлл. – Москва : Мир, 1993. – Т. 1. – С. 52–62. – Текст : электронный.
2 Ленинджер А. Основы биохимии ; под ред. В. А. Энгельгарда / А. Ленинджер – Москва : Мир, 1985. – Т. 1–3. – С. 27–123. – Текст : электронный.
3 Тодоров Й. Клинические лабораторные исследования в педиатрии / Й. Тодоров. – София : Медицина и физкультура, 1968. – С. 278–310. – Текст : электронный.
4 Klotz I. M. Ritional approaches chemotherapy: Antisickling agents / I. M. Klotz, D. N. Haney, L. C. King. – Text : electronic // Sience. – 1981. – Р. 219.
5 Авдеева Л. В. Биохимия ; под ред. Е. С. Северина / Л. В. Авдеева, Т. Л. Алейникова, Л. Е. Андрианова [и др.]. – Москва : Изд. дом «ГЭОТАР-МЕД», 2003. – С. 46–55. – Текст : электронный.
6 Перутц М. Молекула гемоглобина / М. Перутц. – Молекулы и клетки. – Москва, 1966. – С. 7–29. – Текст : электронный.
7 Эллиот В. Биохимия и молекулярная биология / В. Эллиот, Д. Эллиот. – Москва : Изд-во НИИ биомедицинской химии РАМН, 2000. – С. 311–321. – Текст : электронный.
8 Lee G. R. Wintrobes Clinical Hematology / G. R. Lee., T. C. Bithell., J. Foerster [et al.]. – Philadelphia : Lea end Febiger, 1993. – Text : electronic.
9 Даштаянц Г. А. Клиническая гематология / Г. А. Даштаянц. – Киев : Здоровье, 1973. – С. 45–72. – Текст : электронный.
10 Асланова Н. К. Некоторые эритроцитарные показатели у больных хронической гипоксией различного генеза / Н. К. Асланова. – Текст : электронный // Клиническая медицина. – 1991. – № 4. – С. 56–58.
11 Меньшиков В. В. Лабораторные методы исследования в клинике ; под ред. проф. В. В. Меньшикова / В. В. Меньшиков, Л. Н. Делехторская, Р. П. Золотницкая [и др.]. – Москва : Медицина, 1987. – С. 108–111. – Текст : электронный.
12 Benesch R. E. The effect of organic phosphates from the human erythrocytes on the allosteric properties of hemoglobin / R. E. Benesch, R. Benesch. – Text : electronic // Biochem. Biophys. Res. Commun. – 1967. – V. 26. – P. 162.

Весь текст будет доступен после покупки