СРАВНИТЕЛЬНЫЙ АНАЛИЗ МЕТОДОВ ИММОБИЛИЗАЦИИ ФЕРМЕНТОВ

ВВЕДЕНИЕ 8
1 АНАЛИТИЧЕСКИЙ ОБЗОР 11
1.1 Определение фермента 11
1.2 Краткая история развития учения о ферментах 13
1.3 Химическая природа ферментов 16
1.4 Строение ферментов 20
1.5 Свойства энзимов 29
1.6 Факторы, определяющие активность ферментов 35
1.7 Внутриклеточная локализация ферментов 43
1.8 Применение ферментов 45
2 НОСИТЕЛИ ДЛЯ ИММОБИЛИАЦИИ ФЕРМЕНТОВ 49
2.1 Органические полимерные носители 49
2.1.1 Природные носители 50
2.1.2 Синтетические полимерные носители 60
2.2 Органические низкомолекулярные носители 74
2.3 Неорганические носители 79
3 МЕТОДЫ ИММОБИЛИЗАЦИИ ФЕРМЕНТОВ 83
3.1 Физические методы иммобилизации 83
3.1.1 Адсорбция на нерастворимых носителях 85
3.1.2 Включение в гели 95

3.1.3 Иммобилизация в полупроницаемых мембранах 109
3.1.4 Иммобилизационные системы двухфазного типа 115
3.2 Методы химической (ковалентной) иммобилизации 120
ЗАКЛЮЧЕНИЕ 142

Весь текст будет доступен после покупки

Широкое использование биологически активных веществ во многих сферах жизни человека и общества порождает потребность масштабного промышленного их получения. Продукция данных производств необходимы снабжать вволю высоким требованием качества и безопасности для здоровья человека. Получение биологически активных веществ создано на использовании деятельности живых клеток продуцентов или их компонентов – ферментов – биокатализаторов, проводящие биохимические превращения. Вторым моментом данных биотехнологических производств является их продуктивность. Эффективным способом ее увеличения является закрепление молекул фермента на инертных носителях. Следовательно, исследование проблем иммобилизации ферментов является актуальным.
В наше время в отечественной и международной академической литературе существует обширный список трудов, приуроченных к проблемам извлечения, качеств, а также использования иммобилизованных ферментов [7]. Но, большая часть этих работ неприменимы с целью обширной области читателей, обучающихся; отсутствует систематическое, всестороннее описание проблемы иммобилизации биокатализаторов с применением различных типов носителей, критическая оценка преимуществ и недостатков иммобилизованных ферментов в сравнении с незакрепленными нативными.
Ферменты – вещества белковой природы и поэтому неустойчивы при хранении, а также чувствительны к тепловым воздействиям. Кроме того, ферменты не могут быть использованы многократно из-за трудностей в отделении их от реагентов и продуктов реакции. Решить эти проблемы помогает создание иммобилизованных ферментов. Начало этому методу было положено в 1916 году, когда Дж.Нельсон и Е.Гриффин адсорбировали на угле инвертазу и показали, что она сохраняет в таком виде каталитическую активность. Сам термин «иммобилизованные ферменты» узаконен в 1971 году, и означает любое ограничение свободы передвижения белковых молекул в пространстве.

Весь текст будет доступен после покупки

1 АНАЛИТИЧЕСКИЙ ОБЗОР

1.1 Определение фермента

Ферменты, или энзимы, представляют собои? высокоспециализированныи? класс веществ белковои? природы, используемыи? живыми организмами для осуществления с высокои? скоростью многих тысяч взаимосвязанных химических реакции?, включая синтез, распад и взаимопревращение огромного множества разнообразных химических соединении?. Жизнь и многообразие ее проявлении?–сложная совокупность химических реакции?, катализируемых специфическими ферментами. И.П. Павлов считал ферменты «возбудителями всех химических превращении?» у живых существ. Как известно, важнеи?шим свои?ством живого организма является обмен веществ, ускоряющим аппаратом, основои? молекулярных механизмов интенсивности которого являются ферменты. «Вся таи?на животнои? жизни, – писал Д.И. Менделеев, – заключается в непрерывных химических превращениях веществ, входящих в состав животных тканеи?».
Ферменты обеспечивают осуществление таких важнеи?ших процессов жизнедеятельности, как экспрессия (реализация) наследственнои? информации, биоэнергетика, синтез и распад биомолекул (обмен веществ). Изучение их способствует проникновению в суть и сокровенные таи?ны того загадочного явления, которое мы называем жизнью. Этими обстоятельствами может быть объяснено пристальное внимание исследователеи? к проблемам структуры, функции? и молекулярных механизмов деи?ствия ферментов.
От неорганических катализаторов ферменты отличаются рядом характерных особенностеи?. Прежде всего ферменты чрезвычаи?но эффективны и проявляют в миллионы и миллиарды раз более высокую каталитическую активность в условиях умереннои? температуры (температура тела), нормального давления и в области близких к неи?тральным значениям рН среды.

Весь текст будет доступен после покупки

1. Ашмарин И.П. Молекулярная биология.– Л.: Изд-во ЛГУ, 1977.
2. Биотехнология/ Под ред. А.А. Баева.– М.: Наука, 1984.
3. Биологическая химия./Т.Т. Берёзов, см.: с. 213
4. Биологическая химия./Т.Т. Берёзов, см.: c.125
5. Биологическая химия./ Т.Т. Берёзов, см.: с.124
6. Биологическая химия./Т.Т. Берёзов, см.: c.126
7. Биологическая химия./ Т.Т. Берёзов, cм.: с.146
8. Биологическая химия./ Т.Т. Берёзов, cм.: с.147
9. Бохински Р. Современные воззрения в биохимии: Пер. с англ.– М.: Мир, 1987.
10. Браунштеи?н А.Е. На путях к познанию реакции? и ферментов переноса амино- групп.–М.: Наука, 1974.
11. Браунштеи?н А.Е. На стыке химии и биологии.– М.: Наука, 1987. - 239 с.
12. Владимиров Ю.А., Рощупкин Д.И., Потапенко А.Я., Деев А.И. Биофизика.– М.: Медицина, 1983.
13. В. В. Емельянов, Н. Е. Максимова, Н. Н. Мочульская «Биохимия» см.: 1, с. 123

Весь текст будет доступен после покупки